ENZIMAS EN ALIMENTOS
Una enzima es una sustancia orgánica que se forma en células vivas, vegetales o animales. Tienen función de catalizador en reacciones químicas específicas. Son en general proteínas globulares, complejas que solo actúan bajo la forma de solución acuosa coloidal y que pueden así aumentar la velocidad de sus reacciones específicas según factores de 10^12 y 10^20 en relación con reacciones no catalizadas a temperaturas alrededor de los 37°C.
El cuajo es un extracto del estómago de ternera, donde se encuentra una enzima en su forma zimógena llamada renina. Es una enzima proteolítica con una actividad optima a pH de 3.8 – 4.0 y con un límite de actividad coagulante ubicado entre pH 1.3 – 7,5. La renina deja de coagular leche a pH de 7,4 y se inactiva de modo reversible a pH de 8,0. Puede conservar su actividad proteolítica en medio ácido, pero por debajo de 4,8 comienza a ser poco estable.
La coagulación de la leche por renina, es entonces una reacción proteolítica donde la caseína constituye el sustrato. El lacto suero separado de la cuajada contiene una sustancia soluble nueva denominada proteasa de Hammarsten, que representa alrededor del 6% de la caseína original. La micela de caseína es un complejo heteroproteico constituido por cuatro tipos de proteínas: caseínas α, β, γ, κ, la estabilidad de la micela depende de la correcta proporción del fosfato coloidal.
La fase enzimática puede ocurrir a bajas temperaturas, alrededor de 15°C, mientras la fase secundaria de agregación y precipitación requiere temperaturas mayores, a tal punto que para notar la reacción la temperatura debe superar los 20°C de aquí que las temperaturas aplicadas en la práctica sobrepasan estos niveles.
La papaína y la bromelina, al igual que la ficina, obtenida de las brevas son enzimas proteolíticas, semejantes entre sí, en su especialidad. Ellas rompen los enlaces peptídicos en que participan los básicos así como enlaces de sus esteres y amidas. Ellos les otorga un margen de actuación más amplia que la tripsina, cuya actividad hidrolitica se restringe a enlaces péptidos, esteres y amidas en que participa el grupo carboxilo de la l-arginina y l-lisina.
La papaína es una enzima de amplia de amplia especialidad y gran estabilidad, lo cual la hace una de las enzimas proteolíticas empleadas con más frecuencia. Su estabilidad es óptima a pH 5 y decae con rapidez a pH inferiores a 3 o superiores a 11. Así mismo en comparación con otras proteinasas, ella ofrece una gran estabilidad ante el calor.
Las lipasas hidrolizan las grasas, con la intervención de las sales biliares. Distribuidas y presentes en todos los tejidos vivos que contengan lípidos, las lipasas ofrecen diversos tipos de especificidad o grados de selectividad respecto de los glicéridos, de los ácidos grasos de actividad óptica y de la posición de los enlaces Ester sobre la molécula de glicerol. La actividad y estabilidad optima de la lipasa depende del pH, la lipasa pancreática tiene un pH óptimo de 8, la de la leche de 9, las microbianas de 5 a 6.
La catalasa es una oxido-reductasa de los sistemas enzimáticos respiratorios y se encuentra en la mayoría de los tejidos y células vegetales y animales, al igual que en muchas especies microbianas. Esta enzima cataliza la oxidación del peróxido de hidrogeno a oxigeno molecular y la simultanea reducción de una segunda molécula de peróxido a agua. La catalasa es menos estable al calor que la peroxidasa, a 35°C o más, sufre una rápida perdida de su actividad.
Esta enzima tiene una doble función, ya que elimina el H2O2, toxico producido en el metabolismo oxidativo, mientras que por otro lado, ella utiliza el H2O2 en la oxidación de los fenoles, alcoholes y otros donadores de hidrogeno.